组蛋白表观遗传修饰

『壹』 表观遗传修饰对遗传形状起什么作用决定性还是其它的呢

表观遗传本质上是一种基因表达的调控，换句话说表观遗传不能【无中生有】。
表观遗传更多的是调节基因表达，使得某些基因不能转录，也就不体现出相应的性状。这种调节是通过对DNA进行化学修饰来实现的，涉及到小分子和相关的蛋白质
表观遗传中的【遗传】指的是这些发生在DNA上的额外修饰，可以遗传给子代。【注意到这些修饰不是染色体蛋白质】

『贰』 表观遗传学修饰作用只能作用于子代么

表观遗传学修饰作用不仅仅只能作用于子代。
表观遗传学又称 “表内遗传学”、“外遗传学”以容及“后遗传学” 研究在没有细胞核DNA序列改变的情况时，基因功能的可逆的、可遗传的改变。这些改变包括DNA的修饰(如甲基化修饰)、组蛋白的各种修饰等。也指生物发育过程中包含的程序的研究。在这两种情况下，研究的对象都包括在DNA序列中未包含的基因调控信息如何传递到（细胞或生物体的）下一代这个问题。

『叁』 组蛋白修饰的DNA甲基

在引起基因沉默的过程中，沉默信号（DNA甲基化、组蛋白修饰、染色质重新装配）是如何进行的?谁先谁后?这是一个“鸡和蛋”的问题，目前仍处于研究阶段，还没有定论。研究发现DNA甲基化和组蛋白乙酰化是一个相互促进、加强的过程，如许多HDAC可以和DNMTl、3a、3b相互作用；而甲基化CpG结合蛋白— 2(methylcytosinebindingprotein—2，MeCP—2）又可以和HDAC相互作用。这种作用方式提示着这两种方式中任何一种的存在都可以引起另一种修饰方式的起始。
沉默信号如何进行?它们发生的顺序如何?早期的研究多来源于对非哺乳动物生物的研究。Tamaru在链孢霉属（Neurospora)CTaSSa中研究发现，H3K9组蛋白甲基化转移酶的突变，会引起DNA甲基化的丢失，这暗示着组蛋白甲基化可以起始DNA甲基化。Tariq在Arabidopsis中研究也发现，CpNpG甲基化依赖于组蛋白甲基化。以上证据都暗示着，组蛋白甲基化对DNA甲基化有指导作用。
然而在哺乳动物细胞中，这种现象还有待于进一步研究。早期研究发现，体外甲基化的CpG片段稳定整合到哺乳动物基因组中以后，可以与含甲基化CpG结合结构域（methylbindingdomain，MBD）蛋白（包括MeCP—1和MeCP—2等）结合，进而可以招募包括HDAC的抑制复合物。进一步研究还发现，人MLH基因的甲基化可以引发特异的组蛋白密码组合，以保持基因沉默状态。研究者通过使用DNA甲基化酶抑制剂5—氮杂胞苷（5—Aza），而不使用组蛋白乙酰化酶抑制剂制滴菌素A(trlcostatmA，TSA），可以导致组蛋白甲基化修饰方式的缺失。从这些结果可以看出，在哺乳动物中，组蛋白修饰似乎又是DNA甲基化发生以后的事件。但Bachman在哺乳动物中敲除p16基因时发现，染色质修饰并不完全依赖于最初的DNA甲基化。同时，Mutskov和Felsenfeld的结果也支持了这个理论，他们认为组蛋白修饰是ILR2基因沉默的早期事件，启动子区的甲基化是一个逐步增加的过程，DNA甲基化的建立是为了长期维持基因沉默，而不是起始它。
从以上的结果可以看出，表观遗传学过程是复杂的和多层面的，不同的表观遗传修饰也可能存在区域或信号途径的特异性，有很多未知的东西有待于进一步研究。

『肆』 表观遗传学修饰对基因的表达有什么影响简述之。

所谓表观遗传学,就是不改变基因的序列,通过对基因的修饰来调控基因的表达回.所以,基因表达的表观遗传学调控答,就是通过各种表观遗传的修饰方式来对基因进行调控.目前,已知的表观遗传现象有：DNA甲基化（DNA methylation）,基因组印记（genomic impriting）,母体效应（maternal effects）,基因沉默（gene silencing）,核仁显性,休眠转座子激活和RNA编辑（RNA editing）等.

『伍』 组蛋白修饰的类型及其与基因转录的关系

详解就不可能了，因为很多组蛋白修饰类型，只跟你讲几个最重要的，让你先入入门。组蛋白修饰又称组蛋白密码，决定着基因的开放与否，是当今最为热门领域－－表观遗传学的重要理论基础。其中研究比较多的是两种修饰，甲基化和乙酰化，乙酰化的组蛋白会使基因开放，而甲基化则根据其甲基化位点的不同有所不同，是目前的热点。而组蛋白分为H1 H2 H3 H4，研究最多的是H3。H3的四位和二十七位都是赖氨酸，称为H3K4 和 H3K27，H3K4的甲基化决定该段染色质开放，H3K27的甲基化决定该段染色质关闭，他们的甲基化和去甲基化分别由一系列酶所控制。因为甲基化的最终状态是三甲基化，所以就有第一个甲基化的酶，第二个甲基化的酶，第三个的酶……………………
详细资料请参考：on
http://proct.bio1000.com/102009/

『陆』 组蛋白的表观遗传学研究内容具体涵盖了哪些方面

组蛋白的表观遗传学研究内容具体涵盖了哪些方面
表观遗传学专（epigenetics）,又称“拟遗传学”、属“表遗传学”、“外遗传学”以及“后遗传学”是一门生物学学科,研究在没有细胞核DNA序列改变的情况时,基因功能的可逆的、可遗传的改变.这些改变包括DNA的修饰(如甲基化修饰)、组蛋白的各种修饰等.
表观遗传现象包括DNA甲基化、RNA干扰、组织蛋白修饰等.与经典遗传学以研究基因序列影响生物学功能为核心相比,表观遗传学主要研究这些“表观遗传现象”的建立和维持的机制.其主要研究内容包括大致两方面内容.一类为基因选择性转录表达的调控,有DNA甲基化,基因印记,组蛋白共价修饰,染色质重塑.另一类为基因转录后的调控,包含基因组中非编码的RNA,微小RNA,反义RNA,内含子及核糖开关等.

『柒』 “组蛋白的修饰会影响基因的表达”如何理解这句话

染色体（英语：chromosome）是真核生物特有的构造，主要由双股螺旋的脱氧核糖核酸和5种被称为组蛋白的蛋白质构成，与基因有密切关系。目前常将所有组蛋白修饰称为“表观遗传（epigenetic）“，即基因的DNA序列不发生变化，但基因表达却发生了可遗传的改变。组蛋白修饰可以产生激活或抑制基因转录、DNA修复等表观遗传学现象。例如，组蛋白甲基化修饰参与异染色质形成、基因印记、X染色体失活和转录调控等多种主要生理功能。

『捌』 组蛋白修饰的方式

⒈甲基化
组蛋白甲基化是由组蛋白甲基化转移酶（histonemethyl transferase，HMT）完成的。甲基化可发生在组蛋白的赖氨酸和精氨酸残基上，而且赖氨酸残基能够发生单、双、三甲基化，而精氨酸残基能够单、双甲基化，这些不同程度的甲基化极大地增加了组蛋白修饰和调节基因表达的复杂性。甲基化的作用位点在赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）的侧链N原子上。组蛋白H3的第4、9、27和36位，H4的第20位Lys，H3的第2、l7、26位及H4的第3位Arg都是甲基化的常见位点。研究表明·，组蛋白精氨酸甲基化是一种相对动态的标记，精氨酸甲基化与基因激活相关，而H3和H4精氨酸的甲基化丢失与基因沉默相关。相反，赖氨酸甲基化似乎是基因表达调控中一种较为稳定的标记。例如，H3第4位的赖氨酸残基甲基化与基因激活相关，而第9位和第27位赖氨酸甲基化与基因沉默相关。此外，H4—K20的甲基化与基因沉默相关，H3—K36和H3—K79的甲基化与基因激活有关。但应当注意的是，甲基化个数与基因沉默和激活的程度相关。
⒉乙酰化
组蛋白乙酰化主要发生在H3、H4的N端比较保守的赖氨酸位置上，是由组蛋白乙酰转移酶和组蛋白去乙酰化酶协调进行。组蛋白乙酰化呈多样性，核小体上有多个位点可提供乙酰化位点，但特定基因部位的组蛋白乙酰化和去乙酰化是以一种非随机的、位置特异的方式进行。乙酰化可能通过对组蛋白电荷以及相互作用蛋白的影响，来调节基因转录。早期对染色质及其特征性组分进行归类划分时就有人总结指出：异染色质结构域组蛋白呈低乙酰化，常染色质结构域组蛋白呈高乙酰化。最近有研究发现，某些HAT复合物含有一些常见的转录因子，某些HDAC复合物含有已被证实的阻遏蛋白。这些发现支持了高乙酰化与激活基因表达、低乙酰化与抑制基因表达有关的看法。
⒊组蛋白的其他修饰方式
相对而言，组蛋白的甲基化修饰方式是最稳定的，所以最适合作为稳定的表观遗传信息。而乙酰化修饰具有较高的动态，另外还有其他不稳定的修饰方式，如磷酸化、腺苷酸化、泛素化、ADP核糖基化等等。这些修饰更为灵活的影响染色质的结构与功能，通过多种修饰方式的组合发挥其调控功能。所以有人称这些能被专识别的修饰信息为组蛋白密码。这些组蛋白密码组合变化非常多，因此组蛋白共价修饰可能是更为精细的基因表达方式。
另外，研究发现H2B的泛素化可以影响H3K4和H3K79的甲基化，这也提示了各种修饰间也存在着相互的关联。

『玖』 组蛋白的修饰的种类和对基因表达的影响

组蛋白（histones）真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质，含精氨酸和赖氨酸等碱性氨基酸特别多，二者加起来约为所有氨基酸残基的1/4。组蛋白与带负电荷的双螺旋DNA结合成DNA-组蛋白复合物。因氨基酸成分和分子量不同，主要分成5类。

真核生物细胞核中组蛋白的含量约为每克DNA 1克，大部分真核生物中有5种组蛋白，两栖类、鱼类和鸟类还有H5以替代或补充H1。染色质是由许多核小体组成的，H2A，H2B，H3和H4各2个分子构成的8聚体是核小体的核心部分，H1的作用是与线形 DNA结合以帮助后者形成高级结构。组蛋白是已知蛋白质中最保守的，例如，人类和豌豆的H4氨基酸序列只有两个不同，人类和酵母的H4氨基酸序列也只有8个不同，这说明H4的氨基酸序列在约109年间几乎是恒定的。早在1888年德国化学家科塞（A.Kossel）已从细胞核中分离出组蛋白，并认识到它们作为碱性物质应在核中与核酸结合，但直到1974年才了解组蛋白的确切作用。一些实验室随后证明组蛋白以独特的方式构成核小体的组分。

表格中所有数据均来自小牛胸腺组蛋白，只有H1例外，其数据来自兔组蛋白。
组蛋白的分类和特征；