組蛋白表觀遺傳修飾

『壹』 表觀遺傳修飾對遺傳形狀起什麼作用決定性還是其它的呢

表觀遺傳本質上是一種基因表達的調控，換句話說表觀遺傳不能【無中生有】。
表觀遺傳更多的是調節基因表達，使得某些基因不能轉錄，也就不體現出相應的性狀。這種調節是通過對DNA進行化學修飾來實現的，涉及到小分子和相關的蛋白質
表觀遺傳中的【遺傳】指的是這些發生在DNA上的額外修飾，可以遺傳給子代。【注意到這些修飾不是染色體蛋白質】

『貳』 表觀遺傳學修飾作用只能作用於子代么

表觀遺傳學修飾作用不僅僅只能作用於子代。
表觀遺傳學又稱 「表內遺傳學」、「外遺傳學」以容及「後遺傳學」 研究在沒有細胞核DNA序列改變的情況時，基因功能的可逆的、可遺傳的改變。這些改變包括DNA的修飾(如甲基化修飾)、組蛋白的各種修飾等。也指生物發育過程中包含的程序的研究。在這兩種情況下，研究的對象都包括在DNA序列中未包含的基因調控信息如何傳遞到（細胞或生物體的）下一代這個問題。

『叄』 組蛋白修飾的DNA甲基

在引起基因沉默的過程中，沉默信號（DNA甲基化、組蛋白修飾、染色質重新裝配）是如何進行的?誰先誰後?這是一個「雞和蛋」的問題，目前仍處於研究階段，還沒有定論。研究發現DNA甲基化和組蛋白乙醯化是一個相互促進、加強的過程，如許多HDAC可以和DNMTl、3a、3b相互作用；而甲基化CpG結合蛋白— 2(methylcytosinebindingprotein—2，MeCP—2）又可以和HDAC相互作用。這種作用方式提示著這兩種方式中任何一種的存在都可以引起另一種修飾方式的起始。
沉默信號如何進行?它們發生的順序如何?早期的研究多來源於對非哺乳動物生物的研究。Tamaru在鏈孢霉屬（Neurospora)CTaSSa中研究發現，H3K9組蛋白甲基化轉移酶的突變，會引起DNA甲基化的丟失，這暗示著組蛋白甲基化可以起始DNA甲基化。Tariq在Arabidopsis中研究也發現，CpNpG甲基化依賴於組蛋白甲基化。以上證據都暗示著，組蛋白甲基化對DNA甲基化有指導作用。
然而在哺乳動物細胞中，這種現象還有待於進一步研究。早期研究發現，體外甲基化的CpG片段穩定整合到哺乳動物基因組中以後，可以與含甲基化CpG結合結構域（methylbindingdomain，MBD）蛋白（包括MeCP—1和MeCP—2等）結合，進而可以招募包括HDAC的抑制復合物。進一步研究還發現，人MLH基因的甲基化可以引發特異的組蛋白密碼組合，以保持基因沉默狀態。研究者通過使用DNA甲基化酶抑制劑5—氮雜胞苷（5—Aza），而不使用組蛋白乙醯化酶抑制劑制滴菌素A(trlcostatmA，TSA），可以導致組蛋白甲基化修飾方式的缺失。從這些結果可以看出，在哺乳動物中，組蛋白修飾似乎又是DNA甲基化發生以後的事件。但Bachman在哺乳動物中敲除p16基因時發現，染色質修飾並不完全依賴於最初的DNA甲基化。同時，Mutskov和Felsenfeld的結果也支持了這個理論，他們認為組蛋白修飾是ILR2基因沉默的早期事件，啟動子區的甲基化是一個逐步增加的過程，DNA甲基化的建立是為了長期維持基因沉默，而不是起始它。
從以上的結果可以看出，表觀遺傳學過程是復雜的和多層面的，不同的表觀遺傳修飾也可能存在區域或信號途徑的特異性，有很多未知的東西有待於進一步研究。

『肆』 表觀遺傳學修飾對基因的表達有什麼影響簡述之。

所謂表觀遺傳學,就是不改變基因的序列,通過對基因的修飾來調控基因的表達回.所以,基因表達的表觀遺傳學調控答,就是通過各種表觀遺傳的修飾方式來對基因進行調控.目前,已知的表觀遺傳現象有：DNA甲基化（DNA methylation）,基因組印記（genomic impriting）,母體效應（maternal effects）,基因沉默（gene silencing）,核仁顯性,休眠轉座子激活和RNA編輯（RNA editing）等.

『伍』 組蛋白修飾的類型及其與基因轉錄的關系

詳解就不可能了，因為很多組蛋白修飾類型，只跟你講幾個最重要的，讓你先入入門。組蛋白修飾又稱組蛋白密碼，決定著基因的開放與否，是當今最為熱門領域－－表觀遺傳學的重要理論基礎。其中研究比較多的是兩種修飾，甲基化和乙醯化，乙醯化的組蛋白會使基因開放，而甲基化則根據其甲基化位點的不同有所不同，是目前的熱點。而組蛋白分為H1 H2 H3 H4，研究最多的是H3。H3的四位和二十七位都是賴氨酸，稱為H3K4 和 H3K27，H3K4的甲基化決定該段染色質開放，H3K27的甲基化決定該段染色質關閉，他們的甲基化和去甲基化分別由一系列酶所控制。因為甲基化的最終狀態是三甲基化，所以就有第一個甲基化的酶，第二個甲基化的酶，第三個的酶……………………
詳細資料請參考：on
http://proct.bio1000.com/102009/

『陸』 組蛋白的表觀遺傳學研究內容具體涵蓋了哪些方面

組蛋白的表觀遺傳學研究內容具體涵蓋了哪些方面
表觀遺傳學專（epigenetics）,又稱「擬遺傳學」、屬「表遺傳學」、「外遺傳學」以及「後遺傳學」是一門生物學學科,研究在沒有細胞核DNA序列改變的情況時,基因功能的可逆的、可遺傳的改變.這些改變包括DNA的修飾(如甲基化修飾)、組蛋白的各種修飾等.
表觀遺傳現象包括DNA甲基化、RNA干擾、組織蛋白修飾等.與經典遺傳學以研究基因序列影響生物學功能為核心相比,表觀遺傳學主要研究這些「表觀遺傳現象」的建立和維持的機制.其主要研究內容包括大致兩方面內容.一類為基因選擇性轉錄表達的調控,有DNA甲基化,基因印記,組蛋白共價修飾,染色質重塑.另一類為基因轉錄後的調控,包含基因組中非編碼的RNA,微小RNA,反義RNA,內含子及核糖開關等.

『柒』 「組蛋白的修飾會影響基因的表達」如何理解這句話

染色體（英語：chromosome）是真核生物特有的構造，主要由雙股螺旋的脫氧核糖核酸和5種被稱為組蛋白的蛋白質構成，與基因有密切關系。目前常將所有組蛋白修飾稱為「表觀遺傳（epigenetic）「，即基因的DNA序列不發生變化，但基因表達卻發生了可遺傳的改變。組蛋白修飾可以產生激活或抑制基因轉錄、DNA修復等表觀遺傳學現象。例如，組蛋白甲基化修飾參與異染色質形成、基因印記、X染色體失活和轉錄調控等多種主要生理功能。

『捌』 組蛋白修飾的方式

⒈甲基化
組蛋白甲基化是由組蛋白甲基化轉移酶（histonemethyl transferase，HMT）完成的。甲基化可發生在組蛋白的賴氨酸和精氨酸殘基上，而且賴氨酸殘基能夠發生單、雙、三甲基化，而精氨酸殘基能夠單、雙甲基化，這些不同程度的甲基化極大地增加了組蛋白修飾和調節基因表達的復雜性。甲基化的作用位點在賴氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）的側鏈N原子上。組蛋白H3的第4、9、27和36位，H4的第20位Lys，H3的第2、l7、26位及H4的第3位Arg都是甲基化的常見位點。研究表明·，組蛋白精氨酸甲基化是一種相對動態的標記，精氨酸甲基化與基因激活相關，而H3和H4精氨酸的甲基化丟失與基因沉默相關。相反，賴氨酸甲基化似乎是基因表達調控中一種較為穩定的標記。例如，H3第4位的賴氨酸殘基甲基化與基因激活相關，而第9位和第27位賴氨酸甲基化與基因沉默相關。此外，H4—K20的甲基化與基因沉默相關，H3—K36和H3—K79的甲基化與基因激活有關。但應當注意的是，甲基化個數與基因沉默和激活的程度相關。
⒉乙醯化
組蛋白乙醯化主要發生在H3、H4的N端比較保守的賴氨酸位置上，是由組蛋白乙醯轉移酶和組蛋白去乙醯化酶協調進行。組蛋白乙醯化呈多樣性，核小體上有多個位點可提供乙醯化位點，但特定基因部位的組蛋白乙醯化和去乙醯化是以一種非隨機的、位置特異的方式進行。乙醯化可能通過對組蛋白電荷以及相互作用蛋白的影響，來調節基因轉錄。早期對染色質及其特徵性組分進行歸類劃分時就有人總結指出：異染色質結構域組蛋白呈低乙醯化，常染色質結構域組蛋白呈高乙醯化。最近有研究發現，某些HAT復合物含有一些常見的轉錄因子，某些HDAC復合物含有已被證實的阻遏蛋白。這些發現支持了高乙醯化與激活基因表達、低乙醯化與抑制基因表達有關的看法。
⒊組蛋白的其他修飾方式
相對而言，組蛋白的甲基化修飾方式是最穩定的，所以最適合作為穩定的表觀遺傳信息。而乙醯化修飾具有較高的動態，另外還有其他不穩定的修飾方式，如磷酸化、腺苷酸化、泛素化、ADP核糖基化等等。這些修飾更為靈活的影響染色質的結構與功能，通過多種修飾方式的組合發揮其調控功能。所以有人稱這些能被專識別的修飾信息為組蛋白密碼。這些組蛋白密碼組合變化非常多，因此組蛋白共價修飾可能是更為精細的基因表達方式。
另外，研究發現H2B的泛素化可以影響H3K4和H3K79的甲基化，這也提示了各種修飾間也存在著相互的關聯。

『玖』 組蛋白的修飾的種類和對基因表達的影響

組蛋白（histones）真核生物體細胞染色質中的鹼性蛋白質，含精氨酸和賴氨酸等鹼性氨基酸特別多，二者加起來約為所有氨基酸殘基的1/4。組蛋白與帶負電荷的雙螺旋DNA結合成DNA-組蛋白復合物。因氨基酸成分和分子量不同，主要分成5類。

真核生物細胞核中組蛋白的含量約為每克DNA 1克，大部分真核生物中有5種組蛋白，兩棲類、魚類和鳥類還有H5以替代或補充H1。染色質是由許多核小體組成的，H2A，H2B，H3和H4各2個分子構成的8聚體是核小體的核心部分，H1的作用是與線形 DNA結合以幫助後者形成高級結構。組蛋白是已知蛋白質中最保守的，例如，人類和豌豆的H4氨基酸序列只有兩個不同，人類和酵母的H4氨基酸序列也只有8個不同，這說明H4的氨基酸序列在約109年間幾乎是恆定的。早在1888年德國化學家科塞（A.Kossel）已從細胞核中分離出組蛋白，並認識到它們作為鹼性物質應在核中與核酸結合，但直到1974年才了解組蛋白的確切作用。一些實驗室隨後證明組蛋白以獨特的方式構成核小體的組分。

表格中所有數據均來自小牛胸腺組蛋白，只有H1例外，其數據來自兔組蛋白。
組蛋白的分類和特徵；